血紅素的結(jié)構(gòu)組成：

人體內(nèi)的每一個(gè)血紅蛋白由一個(gè)珠蛋白和四個(gè)血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成，每個(gè)血紅素又由四個(gè)吡咯類亞基組成一個(gè)環(huán)，環(huán)中心為一個(gè)亞鐵離子。每個(gè)珠蛋白則有四條多肽鏈，每條多肽鏈與一個(gè)血紅素連接，構(gòu)成血紅蛋白的一個(gè)單體，或者說(shuō)亞單位（即亞基）。在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動(dòng)組裝成α2β2的形態(tài)。

組成珠蛋白的四條肽鏈各不相同，成年人可由2條α鏈和2條β鏈構(gòu)成醫(yī)|學(xué)教|育網(wǎng)搜集整理，稱HbA.胎兒由2條α鏈2條γ鏈構(gòu)成，稱HbF.出生后不久由HbA取代。即血紅蛋白由一個(gè)珠蛋白和四個(gè)血紅素組成，而珠蛋白的一條肽鏈與一個(gè)血紅素結(jié)合成為血紅蛋白的一個(gè)亞單位，四個(gè)亞單位之間及亞單位內(nèi)部以鹽鍵相互結(jié)合。每個(gè)血紅素基團(tuán)中間的亞鐵則可以與氧結(jié)合使之成為氧合血紅蛋白。與氧結(jié)合或解離將影響鹽鍵的形成或斷裂，使Hb的四級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，其與氧的親和力亦隨之改變，是氧解離曲線成S形和波爾效應(yīng)的基礎(chǔ)。